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Sharp R-120DW Instrukcja Użytkownika Strona 67

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2 Wirkstoffdesign
43
von -10 bis -70 kJ/mol bei T = 298 K entspricht.
[184]
Eine Änderung der Freien
Standardenthalpie um 5.7 kJ/mol bewirkt bei dieser Temperatur eine Änderung der
Inhibitionskonstanten um eine Größenordnung.
In der Praxis wird die Bindungseigenschaft eines Inhibitors in der Regel über den
IC
50
-Wert bestimmt. Dieser entspricht der Konzentration, bei der die Substanz die
Hälfte des zuvor gebundenen Liganden verdrängt hat. Der IC
50
-Wert ist von der
Konzentration des eingesetzten Liganden abhängig. Über die Cheng-Prusoff-
Gleichung können allerdings IC
50
-Werte in K
i
-Werte überführt werden.
[185]
Die
Herleitung dieser Beziehung soll im Folgenden kurz skizziert werden.
Für die kompetitive Bindung eines Liganden L und eines Inhibitors I an ein Enzym E
gilt:
000iD
II;LL];EL[]EI[]E[]E[;
]EI[
]I][E[
K;
]EL[
]L][E[
K ≈≈++=== (2.4)
Der Index 0 steht für die jeweils eingesetzte Anfangskonzentration. Es wird
angenommen, dass sowohl Ligand als auch Inhibitor relativ zum Enzym im
Überschuss vorliegen. Vor der Zugabe eines Inhibitors liegt der Belegungsgrad des
Enzyms mit Ligand ξ bei
D0
0
0
k]L[
]L[
]E[
]EL[
+
==ξ
(2.5)
und nach der Zugabe des Inhibitors liegt die im Gleichgewicht vorhandene
Konzentration des Enzym-Inhibitor-Komplexes bei
]I[
K
1
]EL[]E[
]EI[
0
i
0
+
−
= (2.6)
Unter Berücksichtigung von Gleichung (2.6) ergibt sich für K
D
aus Gleichung (2.4):
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